Caspase-1 ( Wikipedia tietoa). Gasdermiini D aukkoja

https://en.wikipedia.org/wiki/Caspase_1
pelkkä kaspaasi-1 näyttää riittävän  Gasdermiinin pilkkoamiseen.
intgerleukiinit  IL-1b ja IL-18  eivät ilmeisesti  vaikuta siihen  GasdermiiniD- aukon tekemiseen vaan niiden  ilmeneminen tapahtuu sen aukon avulla. Jos aukkoa ei mudoostu, ne jäävät solun sisään. erään tiedon mukaan. Siis olennaista on kaspaasi-1.n aktivoituminen gasdermiini D kanavan muodostumiseen pikkuhiljaa.  Miten hanakasti se tukee pelkkää kanavaa ilman ilman monomeerin löytämää  kohdetta, esim bakteeria tai parasiitti? Siis pelkän solustressin takia viruksen ollessa sille näkymätön.  Kanava sinänsä on  edullinen virukselle, koska sen omat kanavat ovat pieniä ja ehkä niisä lie vielä jotain joniselektiivisyytäkin. tässä  kun ei ole joniselektiivisyyttä vaan se hävittää   membraanipotentiaalin tarvitsemat jonitasapainot   nopeasti ja päästää  vettä  soluun.
Se on tosiaan huomionarvoinen  kohde tällä kertaa.  Siitä tuleva tieto on aika tuoretta, viime joulukuulta  ja muutenkin vain parilta viime vuodelta on enemmän tietoa.

https://www.embopress.org/doi/abs/10.15252/embj.201798321

 Huom  kuvan pyörylät ovat gasdermiiniaukkoja eikä viruksia!

Abstract

Gasdermin‐D (GSDMD), a member of the gasdermin protein family, mediates pyroptosis in human and murine cells. Cleaved by inflammatory caspases, GSDMD inserts its N‐terminal domain (GSDMD^Nterm) into cellular membranes and assembles large oligomeric complexes permeabilizing the membrane. So far, the mechanisms of GSDMD^Nterm insertion, oligomerization, and pore formation are poorly understood. Here, we apply high‐resolution (≤ 2 nm) atomic force microscopy (AFM) to describe how GSDMD^Nterm inserts and assembles in membranes. We observe GSDMD^Nterm inserting into a variety of lipid compositions, among which phosphatidylinositide (PI(4,5)P2) increases and cholesterol reduces insertion. Once inserted, GSDMD^Nterm assembles arc‐, slit‐, and ring‐shaped oligomers, each of which being able to form transmembrane pores. This assembly and pore formation process is independent on whether GSDMD has been cleaved by caspase‐1, caspase‐4, or caspase‐5. Using time‐lapse AFM, we monitor how GSDMD^Nterm assembles into arc‐shaped oligomers that can transform into larger slit‐shaped and finally into stable ring‐shaped oligomers. Our observations translate into a mechanistic model of GSDMD^Nterm transmembrane pore assembly, which is likely shared within the gasdermin protein family.'