Ebola VP40 VLP partikkelien ulossilmukoituminen infektoituneesta solusta (budding)

Ebolaviruksen virionin ja  VLP viruksen kaltaisten partikkeleiten ulossolmukoitumsesta  solusta.
Vuodelta 2003 on seuraava käsitys:

Contribution of Ebola Virus Glycoprotein, Nucleoprotein, and VP24 to Budding of VP40 Virus-Like Particles

1. Jillian M. Licata,
2. Reed F. Johnson,
3. Ziying Han, and
4. Ronald N. Harty*

+ Author Affiliations

1. Department of Pathobiology, School of Veterinary Medicine, University of Pennsylvania, Philadelphia, Pennsylvania 19104-6049

Tiivistelmä, Abstract

•  Ebolaviruksen matrixproteiinia silmukoituu ulos soluista viruksen kaltaisissa partikkeleissa VLP ja sillä on keskeinen osa  viruksen kokoontumisessa ja ulossilmukoitumisessa.  Tässä' tutkimuksessa tiedemiehet käyttivät funktionaalista ulossilmukoitumismenetelmää ja co-transfektio-kokeiluja tutkiakseen  sitä kiihdyttävää osuutta , mikä glykoproteiinilla(GP), nukleoproteiinilla(NP) ja  VP24 -virusproteiinilla on  matrixproteiiniVP40 VLP partikkeleitten  ulossilmukoitumiseen. 

The VP40 matrix protein of Ebola virus buds from cells in the form of virus-like particles (VLPs) and plays a central role in virus assembly and budding. In this study, we utilized a functional budding assay and cotransfection experiments to examine the contributions of the glycoprotein (GP), nucleoprotein (NP), and VP24 of Ebola virus in facilitating release of VP40 VLPs. 

•  Tutkijat osoittivat, että VP24 yksinään ei vaikuttanut VP40 VLP- vapautumista solusta, kun taas  NP ja GP tehostivat VP40VLP- vapautumista  sekä yksinään että yhdessä vielä enemmänkin. 
  

We demonstrate that VP24 alone does not affect VP40 VLP release, whereas NP and GP enhance release of VP40 VLPs, individually and to a greater degree in concert. 

 Edelleen tutkijat osoittivat,  

(a) että VP40 virusproteiinin L-domaania ei tarvita GP-välitteiseen ulossilmukoitumisen tehostamiseen.

(b) ja että   GP:n kalvoon sitoutunut muoto oli välttämätön VP40 VLP vapautumisen tehostamiselle.

(c) ja että NP  nukleoproteiini vaikuttaa  asettuvan fysikaaliseen interaktioon VP40-virusproteiinin kanssa päätellen  NP:n havaitsemisesta VP40-VLP partikkeleissa.

(d) ja että nukleoproteiinin NP  C-terminaalin  50 aminohappoa lienevät tärkeitä interaktiossa VP40 VLP:n kanssa ja tehstamassa partikkeleitten vapautumista. 

 We demonstrate further the following:

(i) VP40 L domains are not required for GP-mediated enhancement of budding; 

(ii) the membrane-bound form of GP is necessary for enhancement of VP40 VLP release;

 (iii) NP appears to physically interact with VP40 as judged by detection of NP in VP40-containing VLPs; and 

(iv) the C-terminal 50 amino acids of NP may be important for interacting with and enhancing release of VP40 VLPs.  

 Näistä havainnoista  saa täydentävää  käsitystä VP40:n ja muiten  ebolavriusproteiinien  roolista viruksen ulossilmukoitumisessa.

These findings provide a more complete understanding of the role of VP40 and additional Ebola virus proteins during budding.