Virus Res. 2009 Mar;140(1-2):8-14. doi: 10.1016/j.virusres.2008.10.017. Epub 2008 Dec 16. The Ebola virus ribonucleoprotein complex: a novel VP30-L interaction identified.
Ebolaviruksen RNP-kompleksi on multiproeitiini/RNA- rakenne, muta miten nämä proteiinit asettuvat keskenään interaktioon?
On havaittu että yksittäistä VP35 ja VP30 proteiinia esiintyy kautta infektoituneen solun sytoplasman. NP-muodot ovat silmiinipistävästi sytoplasmisissa inkluusioissa ja L- muotoja tavataan pienemmissä perinukleaarisissa inkluusioissa.
Tutkijat osoittivat vuonna 2009 ,että oli olemassa NP-VP35 interaktiota, NP-VP30 interaktiota ja VP35-L interaktiota, samoin kuin Marburg viruksesta jo oli todettu NP ja L inkluusiokappaleiden mudostumisesta.
Tässä työssä he julkaisevat tietonsa VP30- L-interaktion tunnistamisesta ja havaittiin sen toimivan osana NP-VP30-L siltarakennetta., samaan tapaan kuin VP35 muodostaa. Näiden interaktioiden havaitseminen sallii luoda EBOV RNP kompleksin preliminäärisen oletetun mallin ja antanee oivallusta transkription säätelyyn.
The ribonucleoprotein (RNP) complex of Ebola virus (EBOV) is known to be a multiprotein/RNA structure, however, knowledge is rather limited regarding the actual protein-protein interactions involved in its formation. Here we show that singularly expressed VP35 and VP30 are present throughout the cytoplasm, while NP forms prominent cytoplasmic inclusions and L forms smaller perinuclear inclusions. We could demonstrate the existence of NP-VP35, NP-VP30 and VP35-L interactions, similar to those described for Marburg virus (MARV) based on the redistribution of protein partners into NP and L inclusion bodies. Significantly, a novel VP30-L interaction was also identified and found to form as part of an NP-VP30-L bridge structure, similar to that formed by VP35. The identification of these interactions allows a preliminary model of the EBOV RNP complex structure to be proposed, and may provide insight into filovirus transcriptional regulation.
On havaittu että yksittäistä VP35 ja VP30 proteiinia esiintyy kautta infektoituneen solun sytoplasman. NP-muodot ovat silmiinipistävästi sytoplasmisissa inkluusioissa ja L- muotoja tavataan pienemmissä perinukleaarisissa inkluusioissa.
Tutkijat osoittivat vuonna 2009 ,että oli olemassa NP-VP35 interaktiota, NP-VP30 interaktiota ja VP35-L interaktiota, samoin kuin Marburg viruksesta jo oli todettu NP ja L inkluusiokappaleiden mudostumisesta.
Tässä työssä he julkaisevat tietonsa VP30- L-interaktion tunnistamisesta ja havaittiin sen toimivan osana NP-VP30-L siltarakennetta., samaan tapaan kuin VP35 muodostaa. Näiden interaktioiden havaitseminen sallii luoda EBOV RNP kompleksin preliminäärisen oletetun mallin ja antanee oivallusta transkription säätelyyn.
The ribonucleoprotein (RNP) complex of Ebola virus (EBOV) is known to be a multiprotein/RNA structure, however, knowledge is rather limited regarding the actual protein-protein interactions involved in its formation. Here we show that singularly expressed VP35 and VP30 are present throughout the cytoplasm, while NP forms prominent cytoplasmic inclusions and L forms smaller perinuclear inclusions. We could demonstrate the existence of NP-VP35, NP-VP30 and VP35-L interactions, similar to those described for Marburg virus (MARV) based on the redistribution of protein partners into NP and L inclusion bodies. Significantly, a novel VP30-L interaction was also identified and found to form as part of an NP-VP30-L bridge structure, similar to that formed by VP35. The identification of these interactions allows a preliminary model of the EBOV RNP complex structure to be proposed, and may provide insight into filovirus transcriptional regulation.
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar