EBOV VP35 sitoo dsRNA:ta, viruksen replikaatiovälituotetta joka on solun virusinfektion signaali immuunijärjestelmälle

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22289166

LÄHDE ja suomennosta abstraktista: : 

Antiviral Res. 2012 Mar;93(3):354-63. doi: 10.1016/j.antiviral.2012.01.005. Epub 2012 Jan 25. dsRNA binding characterization of full length recombinant wild type and mutants Zaire ebolavirus VP35.

Zinzula L¹, Esposito F, Pala D, Tramontano E.

 Ebolavirustenb VP35 proteiini on multifunktionaalinen huomattava virulenssitekijä, joka osallsituu Ebolavirksen  replikaatioon ja  ihmisen immuunisysteemin evaasioon ( välttöön).
Viruksen RNA-polymeraasissa VP35 on välttämätön osatekijää, se osallistuu  nukleokapsidin (NC)koostumukseen ja estää luonnollisen  immuniteetin vasteen dsRNA.ta sitovalla funktiollaan ja samalla vastavaikuttaen solun sensoriin RIG-1 ja  vaimentaen  I-tyypin nterferoni n tuotannon.

Artikkeli on vuodelta 2012, john aikaan  oli havaittu, että VP35 pystyy tunnistamaan dsRNA:ta . Tämä keksittiinVP35 proteiinin   C-terminaalin rakennetta  ja funktiota   analysoitaessa.
.Tutkijat raportoivat artikkelissaan  Zairen ebolaviruksen  täyspitkän VP35 rekombinantin (rVP35)- dsRNA- sitoutumisfunktion.  

(Menetelmä:  We established a novel in vitro magnetic dsRNA binding pull down assay, determined the rVP35 optimal dsRNA binding parameters, measured the rVP35 equilibrium dissociation constant for heterologous in vitro transcribed dsRNA of different length and short synthetic dsRNA of 8bp, and validated the assay for compound screening by assessing the inhibitory ability of auryntricarboxylic acid (IC(50) value of 50μg/mL). Furthermore, we compared the dsRNA binding properties of full length wt rVP35 with those of R305A, K309A and R312A rVP35 mutants, which were previously reported to be defective in dsRNA binding-mediated IFN inhibition, showing that the latter have measurably increased K(d) values for dsRNA binding and modified migration patterns in mobility shift assays with respect to wt rVP35.)

 Yhteenvetona nämä tulokset osoittivat ensi kertaa luonnehditun  täyspitkän VP35- ja  mutantti VP35- proteiinin dsRNA.ta sitova funktio

Overall, these results provide the first characterization of the full-length wt and mutants VP35-dsRNA binding functions.