Tiivistelmän suomennosta, Abstract
BST-2 eli TETHERIINI on isäntäsolun virusta hillitsevä tekijä ja sen indusoi viruksen havaitsemisestä virinnyt nterferonijärjestelmä.TETHERIINI pystyy sitten takertumaan solusta ulospurkaantuviin virioneihin eikä päästä niitä irti solupinnasta vapauteen. TETHERIINIÄ rikastuu solujen lipidilevyihin mikrodomeeneihin, mutta sen kohdan valitsee myös moni vaipallinen virus.Viruksilla on omia ANTI-TETHERIINI-tekijöitään, joilla ne koettaa saada virioninsa vapauteen. Esim. HIV-1 viruksella on Vpu proteiininsa joka tyypillissti toimii siten, että se poistaa TETHERIINIT solukalvolta ( johtaen ne solun proteosomisilppuriin). Mutta- tutkijat arvelevat- Ebolavirus GP päinvastoin ei puutu TETHERIININ sijaintiin solukalvolla. Tutkijat selvittivät, miten ja missä se poistaa tieltään TETHERIININ restriktiivisen vaikutuksen. GP ei estänyt TETHERIINIn ja ulossilmukoituvan virionin asettumista samoihin tienoisiin..
BST-2/tetherin
is an interferon-inducible host restriction factor that blocks the
release of newly formed enveloped viruses. It is enriched in lipid raft
membrane microdomains, which are also the sites of assembly of several
enveloped viruses. Viral anti-tetherin factors, such as the HIV-1 Vpu
protein, typically act by removing tetherin from the cell surface. In
contrast, the Ebola virus glycoprotein (GP) is unusual in that it blocks
tetherin restriction without apparently altering its cell surface
localization. We explored the possibility that GP acts to exclude
tetherin from the specific sites of virus assembly without overtly
removing it from the cell surface and that lipid raft exclusion is the
mechanism involved.
However, we found that neither GP nor Vpu had any effect on tetherin's distribution within lipid raft domains. Furthermore, GP did not prevent the colocalization of tetherin and budding viral particles. Contrary to previous reports, we also found no evidence that GP is itself a raft protein. Together, our data indicate that the exclusion of tetherin from lipid rafts is not the mechanism used by either HIV-1 Vpu or Ebola virus GP to counteract tetherin restriction.
However, we found that neither GP nor Vpu had any effect on tetherin's distribution within lipid raft domains. Furthermore, GP did not prevent the colocalization of tetherin and budding viral particles. Contrary to previous reports, we also found no evidence that GP is itself a raft protein. Together, our data indicate that the exclusion of tetherin from lipid rafts is not the mechanism used by either HIV-1 Vpu or Ebola virus GP to counteract tetherin restriction.
- Kommentti:
Miten TETHERIINI sitten nitistetitin tai käytettiin jotenkin hyödyksi Ebolaviruksessa ?
Tässä täytyy ajatella, mistä TETHERIINI ilmenee solupintaan: Se on tulosta solun antivirustilasta, jonka solu kehkeyttää interferonijärjestelmällään sensoriensa havaittua virusta solun sisällä.
EBOV nitistää monipuolisesti koko interferonijärjestelmän joten sen järjestelmän yli 100 antivirusgeeniä eivät pääse edes toteutumaan- niiden joukossa tämä restriktiotekijä TETHERIINI.
Wikipedia luettelee seuraavia asioita TETHERIINISTÄ:
Wikipedia luettelee seuraavia asioita TETHERIINISTÄ:
- HIV-1 virus voittaa tämän restriktiotekijän proteiinillaan vpu, sillä vpu tekee interaktion TETHERIININ transmembraaniseen domaaniin ja rekrytoi beeta-TrCP2, joka aiheuttaa ubikitinaatiota ja johtaa täten TETHERIININ silppuroitumaan proteosomissa.
- Äskettäin on havaittu, että TETHERIINI-geenivariantit assosioituvat HIV-taudin progredioitumiseen., mikä korostaa BST-2 osuutta tyypin 1 HIV- infektiossa.
- Toinen kädellisten lentivirus SIV pystyy myös vastavaikuttamaan TETHERIINIIN poistamalla sen plasmamembraanista.
- KSHV proteiini K5 pitää myös kohteena TETHERIINIÄ ja johtaa sen proteiinisilppuriin ubikitinaatiolla.
- Ebolavirus vastavaikuttaa TETHERIINIIN kahdella mekanismilla: VP35 proteiinillaan inhiboiden monivaiheisesti interferonisignalointitietä, jolloin TETHERIININ induktio estyy alavirtavaikutuksena. Lisäksi on havaittu, että kokopitkä GP saattaa joko translokoida ( siirtää pois paikaltaan) TETHERIININ tai repäistä TETHERIINI-rakenteen rikki.
- Sendai-virusproteiini HN ja F johtavat TETHERIININ endosomiin tai proteosomiin hajoamaan ja silppuroitumaan .
- CHIKV proteiini nsP1 tekee interaktion TETHERIININ kanssa repäisemällä irti TETHERIINI-virion- kompleksimuodostuman.
- Solu-solu- tartunta virologisen synapsin kautta ihmisen retrovirustaudissa inhiboituu TETHERIINI-vaikutuksesta. TETHERIINI aggrekoituu virioneihin ja muuntaa vaimeaksi virionien infektiivisyyden.
- Oletetaan myös, että TETHERIINI saattaa osallistua virologisen synapsin rakenteelliseen integriteettiin.
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar