HIV-1, SIV-1 ja TRIM5alfa, (restriktioproteiini ( Springer kirjasta)

Paul Spearman, Eric O.Freed ( Editors)
 Hiv Interactions with Host Cell proteins . 
Springer. Current Topics in Microbiology and Immunology. 2009, siis ei aivan tuoreinta tietoa. ISBN 978- 3- 642- 02174-9 Sivut 2004
Kirjan sisällöstä
Toimittajien alkulause 2009.

(1)HIV-1  Vif  ja APOBEC3 

(2) HIV-1  Vpu ja Tetheriini

(3) TRIMalfa proteiinit ovat  solun antiretrovirusjärjestelmää

(3)  Byeongwoon Song.  TRIM5alpha (Ss. 47- 66)
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=Byeongwoon%20Song.%20TRIM5alpha

TIIVISTELMÄ
Isäntäsolujen TRIM5alfa proteiinit blokeeraavat  retroviruksen replikoitumisen varhaisessa vaiheessa viruksen tultua soluun vähentämällä RT-entsyymin  tuotteiden kertymistä. (RT on  käänteiskopioiva   entsyymi).
Vanhanmaailman kädellisillä  TRIM5alfaproteiinit pystyvät rajoittamaan HIV-1 infektion, kun taas  useimmlla uuden maailman apinoilla TRIM5alfaproteiinit pystyvät rajoittamaan SIV(mac) infektion.
TRIM5alfa proteiineissa on RING-domeeni, B-box2 domeeni, coiled coil-domeeni ja PRYSPRY-domeeni. Viimeksimainittu kohta määrää TRIM5alfan virusspesifisyyden  ja sen virusta rajoittavan kyvyn   tehokkuuden, koska sen kautta välittyy retroviruksen kapsidin tunnistus.  Coiled- coil- alue taas on TRIM5alfalle välttämätön, jotta se voi oligomerisoitua ja sitoutua viruksen kapsidiin.. Tehokkaaseen virusta rajoitavaan kykyyn  tarvitaan   myös RING domeeni ja B-box2 domeeni, vaikka mekanismia ei oltu selvitetty vielä 2009 aikoihin, ( jolloin kirja on julkaistu).

TRIM5alpha protein blocks retroviral replication at early postentry stage reducing the accumulation of reverse transcriptase products. TRIM5alpha proteins of Old World primates restrict HIV-1 infection whereas TRIM5alpha proteins of most New World monkeys restrict SIV(mac) infection. TRIM5alpha protein has a RING domain, B-box 2 domain, coiled-coil domain, and PRYSPRY domain. The PRYSPRY domain of TRIM5alpha determines viral specificity and restriction potency by mediating recognition of the retroviral capsid. The coiled-coil domain is essential for TRIM5alpha oligomerization, which contributes to binding avidity for the viral capsid. The RING domain and B-box 2 domain are required for efficient restriction activity of TRIM5alpha protein but the mechanisms remain to be defined.

( Kysymys: Miten ihmisen TRIM5alfa  geenit toimivat?)
Suom. 23.2. 2015