Ebolan matrixproteiinin, V40 hexameerin, muodostus VP 40 monomeereistä. VP40 tehtävistä.

Tarkempaa selitystä mm artikkelista http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0039978


 VP40 on ebolaviruksen matrixproteiini ja se koordinoi monia  ebolaviruksen elämänsyklin funktioita.
Ja niitä on  viruksen transkription säätelystä morfogeneesiin, virionien pakkaamiseen ja kypsien virionien   solusta ulossilmuiluun.
 Kuten muillakin segmentoitumattomilla negatiivissäikeisillä RNA-viruksilla niin Ebolallakin  VP40  käy läpi  välivaiheitaan  monomeeristä oktameeriksi koostuessaan, mutta on ollut epäselvää, miten  nämä eri välivaiheen muodot koordinoituvat viruksen elinsyklin eri vaiheisiin.
 Alla olevassa tutkimuksessa on keskitytty selvittämään VP40  proteiinin hoitaman synkronisaation molekulaarista taustaa.. Havaitaan VP40 monomeerien  N- ja C-terminaalien osallistuvan monomeerimuotojen stabiloimiseen suoralla liittymällä. Päätteet näyttävät toimivan kuin salvat, joita jokin  spesifinen molekulaarinen liipaisin  vapauttaa, kuten  RNA-sitoutuminen (ligaatio).
 Tutkijoitten mielestä päätteiden triggeröity vapautuminen sallii myöhäisvaiheen tapahtumen koordinaation viruksen elinsyklissä isäntäsolukalvon sisemmässä osassa.
 Erityisesti N-terminaalipäätyjen   vapautuminen paljastaa L-domaanin motiivin PTAP/PPEY
 kuljettaville ja ulossilmukoiville komplekseille,
 kun taas triggeröity C-terminaalipäätyjen  vapautuminen saattaisi
 parantaa liittymistä ulossilmukoitumiskohtaan.

• Ebolavirus peptid VP40 Motifs PTAP/PPxY

 http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0039978

The matrix protein VP40 coordinates numerous functions in the viral life cycle of the Ebola virus. These range from the regulation of viral transcription to morphogenesis, packaging and budding of mature virions. Similar to the matrix proteins of other nonsegmented, negative-strand RNA viruses, VP40 proceeds through intermediate states of assembly (e.g. OCTAMERS) but it remains unclear how these intermediates are coordinated with the various stages of the life cycle. In this study, we investigate the molecular basis of synchronization as governed by VP40. Hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry was used to follow induced structural and conformational changes in VP40. Together with computational modeling, we demonstrate that both extreme N and C terminal tail regions stabilize the monomeric state through a direct association. The tails appear to function as a latch, released upon a specific molecular trigger such as RNA ligation. We propose that triggered release of the tails permits the coordination of late-stage events in the viral life cycle, at the inner membrane of the host cell.
 Specifically, N-tail release exposes the L-domain motifs PTAP/PPEY to the transport and budding complexes, whereas triggered C-tail release could improve association with the site of budding.