Leta i den här bloggen

onsdag 22 oktober 2014

Kertausta luonnollisen immuniteetin moduleista RLR proteiiniperhe.

Mol Biol Evol. 2014 Jan;31(1):140-53. doi: 10.1093/molbev/mst184. Epub 2013 Oct 8. Ancient origins of vertebrate-specific innate antiviral immunity.

Animals deploy various molecular sensors to detect pathogen infections.
  • RIG-tyyppinen reseptori RLR  . RLR reseptoriproteiinit  tunnistavat viruksen RNA muotoa ja panevat alkuun  luonnollisen immuniteetin vasteita. Ihmisellä on kolme RLR-muotoa, jotka tunnistavat  eri typpisiä RNA molekyylejä ja suojelevat  erilaisia viruspatogeeneja vastaan.   Arvellaan että RLR- proteiiniperhe on alkuperäisin  hieman ennen selkärankaisten  laajempaa esiintymistä  ja erilaistui nopeasti  monimutkaisilla domaaninsiirtoprosesseilla.   Näitten löytöjen vastaisesti tutkijat kuitenkin osoittavat, että kokopitkät RLR:t ja niiden alavirtaan signaloivat molekyylit olivat olemassa varhaisimmissa  eläimissä,   mikä viitaisi siihen, että RLR-perusteinen immuunijärjestelmä  sai alkunsa monisoluisuuden ( multicellularity)  yhteydessä. RLR:ien funktionaalinen erilaistuminen tapahtui varhain animaalisessa evoluutiossa yksinkertaisilla geeniduplikaatioilla, joita seurasi RNA:ta sitovan taskun modifikaatiot, joista moni  toimii  adaptoitumalla. Ihmisen RLR:istä   ja esi- RLR:istä  selviää, että    esi-RLR sitoi  RNA.ta  RIG-1- kaltaisesti. RIG-1 kaltainen  RNA.ta sitovuus.

 RIG-like receptor (RLR) proteins identify viral RNAs and initiate innate immune responses.
 The three human RLRs recognize different types of RNA molecules and protect against different viral pathogens. The RLR protein family is widely thought to have originated shortly before the emergence of vertebrates and rapidly diversified through a complex process of domain grafting. Contrary to these findings, here we show that full-length RLRs and their downstream signaling molecules were present in the earliest animals, suggesting that the RLR-based immune system arose with the emergence of multicellularity. Functional differentiation of RLRs occurred early in animal evolution via simple gene duplication followed by modifications of the RNA-binding pocket, many of which may have been adaptively driven. Functional analysis of human and ancestral RLRs revealed that the ancestral RLR displayed RIG-1-like RNA-binding.  

  • MDA5- kaltainen sitoutuminen  alkoi tapahtua kun  RNA:ta sitovassa taskussa tapahtui muutoksia,  esi -RLR duplikoitui, mikä lienee tapahtunut  varhaisetn Bilateraalisten aikaan tai myöhemmin , kun deuterostomat erosivat protostomista.

MDA5-like binding arose through changes in the RNA-binding pocket following the duplication of the ancestral RLR, which may have occurred either early in Bilateria or later, after deuterostomes split from protostomes.

  • RLR:n sensitiivisyys ja spesifisyys  erilaisten RNA-struktuurien sitomisessa  on toistumiseen adaptoitunut imettäväisten evoluutiossa, mikä viitaa hyvin pitkäaikaiseen evolutionaaliseen kehittymiseen, joka kilpailee virus RNA:n tai muitten molekylien kanssa. 

The sensitivity and specificity with which RLRs bind different RNA structures has repeatedly adapted throughout mammalian evolution, suggesting a long-term evolutionary arms race with viral RNA or other molecules.

KEYWORDS:

RIG-like receptor; RNA-binding protein; antiviral immunity; protein family evolution

Inga kommentarer:

Skicka en kommentar