Isäntäsolun proteiini PACT , dsRNA.ta sitova proteiini, on RIG-I:n aktivaattori. interferonivasteen kehkeyttämisessä.

LÄHDE:  
Cell Host Microbe. 2011 Apr 21;9(4):299-309. doi: 10.1016/j.chom.2011.03.007. The double-stranded RNA-binding protein PACT functions as a cellular activator of RIG-I to facilitate innate antiviral response.

Kok KH¹, Lui PY, Ng MH, Siu KL, Au SW, Jin DY.
http://www.cell.com/cell-host-microbe/abstract/S1931-3128%2811%2900094-1

Tiivistelmä, Abstract

•  RIG-I on hyvä virussensori, joka liipaisee esiin luonnollsien  antiviursvasteen (interferonijärjestelmän). 
• RIG-I on  helikaasi  (DExD/Hbox RNA helicase) ja rakenteellisesti se muistuttaa Dicer-proteiinia, joka on RNaasi III- tyyppinen nukleaasi ja välittää RNA-interferenssiä.  
• Dicer vaatii  kaksinkertaiseen  RNA-säikeeseen (dsRNA)  sitoutunutta proteiinikumppania, kuten PACT, jotta se toimisi optimaalisesti
  

RIG-I, a virus sensor that triggers innate antiviral response, is a DExD/H box RNA helicase bearing structural similarity with Dicer, an RNase III-type nuclease that mediates RNA interference. Dicer requires double-stranded RNA-binding protein partners, such as PACT, for optimal activity. 

•  Tutkijat osoittavat tässä tutkimuksessaan, että  PACT  sitoutuu fysikaalisesti RIG-I::n  C-terminaaliseen domeeniin ja  stimuloi vahvasti  RIG-I tyyppistä  interferonituotantoa.
•  PACT  voimistaa RIG-I:n aktivoitumista  keskipitkällä  poly (I:C) :llä. 
• PACT tekee myös  yhteistyötä RIG-I:n kanssa  antiviraalin puolustuksen pitkittämisessä.
• PACT::n  tyhjentymä solusta vaimentaa  oleellisesti  interferonin indusoitumista  virusvaikutuksesta.

Here we show that PACT physically binds to the C-terminal repression domain of RIG-I and potently stimulates RIG-I-induced type I interferon production. PACT potentiates the activation of RIG-I by poly(I:C) of intermediate length. PACT also cooperates with RIG-I to sustain the activation of antiviral defense. Depletion of PACT substantially attenuates viral induction of interferons.

•  PACT:in tekemässä RIG-I- aktivaatiossa  ei  ole tarpeen  dsRNA:sta riippuva proteiinikinaasi tai Dicer, vaan se  välittyy  suoralla interaktiolla, mikä johtaa sen ATPaasin  aktivoitumiseen.
• Tässä tutkijoitten  löytönä on se, että PACT on  tärkeä komponentti  RIG-I välitteisen  antiviraalivasteen aloituksessa ja pitkittämisssä

 The activation of RIG-I by PACT does not require double-stranded RNA-dependent protein kinase or Dicer, but is mediated by a direct interaction that leads to stimulation of its ATPase activity.
 Our findings reveal PACT as an important component in initiating and sustaining the RIG-I-dependent antiviral response.